Ziek door verkeerd gevouwen eiwitten

Eiwitten zijn meer dan een reeks aan elkaar geknoopte aminozuren. Na de vorming op de ribosomen en de aanpassingen in het endoplasmatisch reticulum (ER) en Golgi-systeem krijgen eiwitten hun uiteindelijke structuur. De structuur van eiwitten is essentieel bij het uitvoeren van hun taak. Geen juiste structuur, geen werking. Tot voor kort dachten wetenschappers dat chaperonnes de eiwitten de juiste structuur gaven. Uit recent onderzoek blijkt dat chaperonnes niet actief vouwen, maar een andere taak hebben.

 

Opdrachten

1  Bekijk de video ‘Chaperones and misfolded proteins’.
a  Binas 67K4 Elk eiwit heeft een N-einde en een C-einde. Wat betekenen die termen?
b  Binas 67H Waaruit bestaat de zijketen van glycine?

2  Het kost enige tijd voordat het gevormde eiwit zijn uiteindelijke vorm (van secundaire naar tertiaire structuur) krijgt.
a  Welke secundaire structuren heeft een eiwit?
b  Welke eiwitstructuur ontstaat door het aanpassen van de zijketens van de aminozuren?
c  Hoelang duurt dit vouwen van eiwitten?
d  Bij misvormende eiwitten hechten bepaalde delen aaneen. Welke delen zijn dat?

3a  Welke twee structuren in de cel voorkomen het verkeerd vouwen van eiwitten?
b  Waar in de cel bevinden zich proteasomen?
c  Wat is het verschil tussen de werking van proteasomen en chaperonnes?

4  Lees het artikel ’Verrassende doorbraak: chaperonnes vouwen niet’.
a  Over welke twee samenwerkende chaperonnes gaat het in dit artikel?
b  Waar staat de afkorting hsp voor?
c  Welke onjuiste gedachte hadden wetenschapper over de werking van deze chaperonnes?
d  Wat is de nieuwe hypothese over de werking van chaperonnes?

5  Welke rol speelt hsp70 zodat het eiwit de juiste vorm krijgt?

6  Uit experimenteel onderzoek bleek hsp70 het vouwen van eiwitten te remmen.
a  Als de concentratie van hsp70 de onafhankelijke variabele is, wat is dan de afhankelijke variabele oftewel wat meten de onderzoekers eigenlijk?
b  Wat was het resultaat van het onderzoek?
c  Wat was de conclusie van het onderzoek?
d  Wat is de functie van hsp90 bij het vouwproces?

 

Bronnen

Universiteit Utrecht: ’Verrassende doorbraak: chaperonnes vouwen niet’
Neural Academy: ‘Chaperones and misfolded proteins’

 

Meer weten?

Technische Universiteit Eindhoven: ’Gouddeeltje schijnt als zaklamp op eiwitten’
Mens & Molecule: ‘Chaperonne houdt eiwitvouwing juist tegen’
Universiteit Utrecht: ‘Klonterende eiwitten schakelen kankerremmend netwerk uit’
Universiteit Utrecht: ‘Raadsel binding ‘chaperonne’ Hsp90 opgelost’

 

Wil je meer weten over onze biologie methode Nectar?

Naar website

Meer informatie over dit onderwerp kun je vinden in Nectar (4e editie) 6 vwo H18 Eiwitten